Las inmunoglobulinas son glicoproteínas del tipo gamma-globulina. Podemos encontrarla soluble en los fluidos corporales y en la superficie de los linfocitos B y actúan como receptores. Son utilizados por el sistema inmunitario para reconocer agentes extraños de forma muy específica y son capaces de formar inmunocomplejos.
La inmunogobulina M junto con la D es la primera que aparece en los reordenamientos cromosómicos. En su forma secretada forma agrupaciones pentaméricas con una gran capacidad de unión a patógenos y de activación de linfocitos T.
En este trabajo nos hemos propuesto analizar la fracción variable de la IgM desde el punto de vista estructural y funcional.
Si nos fijamos en la estructura de las inmunoglobulinas distinguimos 4 cadenas que son iguales dos a dos.
En esta ocasión solo nos vamos a fijar en la región:
Como podemos ver, es la zona de unión al antígeno. La creación del mRNA que codifica para esa zona surge por parte de un reordenamiento cromosómico que da lugar a toda la gran variabilidad de lugares de unión a epítopos. Por eso, los aminoácidos en concreto que son el lugar de unión no los podemos identificar concretamente, si no miramos el informe de la estructura.
Según el mismo informe tenemos que los dominios Fab forman un módulo compacto. La interacción VL- VH está mediada por 220 contactos atómicos hechos principalmente por los residuos VH Leu45, Trp47, Tyr106, y Trp110, VL Pro44, Tyr92, Leu97, and Phe99.
Las regiones CDR, en esta estructura en concreto podemos verlas en esta imagen.
A la izquierda vemos los residuos que forman parte de esa zona y a la derecha los CDR concretos que existen en esta IgM
La inmunogobulina M junto con la D es la primera que aparece en los reordenamientos cromosómicos. En su forma secretada forma agrupaciones pentaméricas con una gran capacidad de unión a patógenos y de activación de linfocitos T.
En este trabajo nos hemos propuesto analizar la fracción variable de la IgM desde el punto de vista estructural y funcional.
Si nos fijamos en la estructura de las inmunoglobulinas distinguimos 4 cadenas que son iguales dos a dos.
Según el mismo informe tenemos que los dominios Fab forman un módulo compacto. La interacción VL- VH está mediada por 220 contactos atómicos hechos principalmente por los residuos VH Leu45, Trp47, Tyr106, y Trp110, VL Pro44, Tyr92, Leu97, and Phe99.
Las regiones CDR, en esta estructura en concreto podemos verlas en esta imagen.
A la izquierda vemos los residuos que forman parte de esa zona y a la derecha los CDR concretos que existen en esta IgM
